Le congrès SFEAP se tiendra au Palais des Congrès de Marseille - parc Chanot et rassemblera plus de 400 participants .

La Société Française d'Electrophorèse et d'Analyse Protéomique (SFEAP)
a pour but d'encourager, de promouvoir et de réaliser toute action pour favoriser
le développement des techniques et méthodes basées sur l'utilisation de l'électrophorèse
ainsi que tout autre procédé de fractionnement et d'analyse des molécules biologiques.
 

                                LES JIB 2010, CREATRICES DE PASSERELLES

La 55ème édition des Journées Internationales de Biologie se tiendra au Cnit Paris La Défense les 2, 3, 4 et 5 novembre 2010. Véritable lieu d’échanges en biologie médicale, cet événement annuel se positionne comme créateur de passerelles entre les acteurs du secteur.

• 1 Salon sur 3 jours (3-4-5 novembre 2010) réunit les fournisseurs des laboratoires de biologie médicale (automates, réactifs, informatique, financement, services…). En 2009, ils étaient 176 à exposer sur les JIB pour rencontrer plus de 10 000 visiteurs professionnels (biologistes privés, hospitaliers, techniciens, ingénieurs biomédicaux, chercheurs…).
Le pôle BioMI, Biologie Moléculaire Initiatives, qui fut créé en 2008, continue son développement sur un espace dédié au cœur du salon.
Des nouveautés sont au rendez vous sur cette 55ème édition avec des parcours thématiques pour faciliter le déplacement des visiteurs et des appels à projet sur un pôle Biotech.

• 1 Congrès sur 4 jours (2-3-4-5 novembre 2010) réserve à la profession un programme scientifique de haute qualité avec non seulement un thème spécial « Santé & Environnement : Défis pour la Biologie » visant à mieux appréhender les mécanismes biologiques permettant d’identifier les liens directs de l’environnement sur la santé humaine mais également plusieurs sessions dédiées aux problématiques professionnelles relatives à la réforme de la biologie médicale française en cours. L’Appel à Posters qui a connu un large succès en 2009 est reconduit cette année (deadline : 28 août 2010) avec 3 Prix du Meilleur Poster décernés.

En 2010, les JIB se font accompagnatrices de changements, animatrices d’un marché et révélatrices de savoir-faire.

Le contrôle de la qualité des protéines qui régulent la synthèse, le repliement, la translocation et l’élimination des protéines, est essentiel à la santé du protéome. La cellule est en permanence confrontée au stress environnemental et physiologique, au vieillissement et à l’expression chronique de protéines mal repliées associées à une pathologie. De nombreux éléments confirment l’hypothèse selon laquelle l’expression de protéines endommagées amorce une cascade d’événements moléculaires qui conduisent à la maladie d’Alzheimer (MA), à la maladie de Parkinson (MP), à la sclérose latérale amyotrophique (SLA), à la maladie de Huntington et à d’autres maladies. Chacune de ces pathologies présente un profil clinique typique, avec un âge de survenue et une vulnérabilité neuronale particulière bien que la protéine responsable soit largement répandue dans l’organisme.

L’entretien du protéome est essentiel à la santé de la cellule et il dépend de l’efficacité de l’homéostasie de repliement des protéines, ou protéostasie, qui veille au contrôle qualité de la protéine et assure un repliement optimal et l’élimination des protéines mal repliées et endommagées. Le réseau impliqué dans la protéostasie, qui comporte des chaperons moléculaires, des enzymes détoxifi antes, des voies métaboliques de transport et des mécanismes d’élimination, surveille également le trafic intracellulaire et les dialogues entre les organelles, et ce en fonction des polymorphismes exprimés et des erreurs aléatoires qui se produisent au cours de la biogenèse protéique. L’exposition au stress environnemental et physiologique, qui amplifie le fl ux de protéines métastables, augmente le risque de mauvais repliement et d’agrégation. C’est pourquoi toutes les cellules expriment des voies de signalisation génétiques pouvant être déclenchées par le stress, comme la réponse au choc thermique et la réponse aux protéines non repliées, qui détectent, empêchent et corrigent de tels dommages.

Il existe de plus en plus de raisons de penser que les insuffi sances protéostatiques présentes dans les maladies neurodégénératives et d’autres maladies de la conformation protéique et qui interfèrent avec la stabilité et la fonction protéiques, peuvent être compensées en facilitant l’action des protéines chaperones, la restauration du protéasome et l’autophagie. Des approches génétiques ou des petites molécules, pourraient permettre d’augmenter la concentration, la conformation, la structure quaternaire et/ou la localisation d’une protéine, en réadaptant la biologie innée de la cellule afin de combattre quelques unes des maladies qui constituent le plus grand défi de notre époque.

Richard I. Morimoto (Northwestern University, Evanston, USA)
Yves Christen (Fondation IPSEN, Paris, France)
Introduction

Ulrich Hartl (Max-Planck-Institut für Biochemie, Martinsried, Germany)
Aggregation toxicity and the cellular defence against it

Judith Frydman (Stanford University, Stanford, USA)
Cellular control of protein homeostasis in health and disease

Richard I. Morimoto (Northwestern University, Evanston, USA)
Neuronal control of organismal proteostasis in aging and disease

Jeffery W. Kelly (Scripps Research Institute, La Jolla, USA)
Adapting proteostasis to ameliorate loss- and gain-of-function misfolding diseases

David Ron (University of Cambridge, Cambridge, UK)
Mechanisms for coping with ER stress

Andy Dillin (The Salk Institute for Biological Studies, La Jolla, USA)
Conversion of the cell non-automous role of the UPR for neurodegenerative therapeutics

Daniel J. Klionsky (University of Michigan, Ann Arbor, USA)
The regulation of autophagy

Ana Maria Cuervo (Albert Einstein College of Medicine, Bronx, USA)
Selective autophagy in cellular quality control

Noboru Mizushima (Tokyo Medical and Dental University, Tokyo, Japan)
Physiological roles of cytoplasmic degradation by autophagy

Christian Behl (Universität Mainz, Mainz, Germany)
BAG3-mediated selective autophagy of aggregation-prone proteins

Steve Finkbeiner (University of California, San Francisco, USA)
Longitudinal measures of proteastasis in live neurons: features that predict cell fate in models of neurodegenerative disease

Christian Neri (Inserm U894 and Université Paris Descartes, Paris, France)
Subversion of a developmental signaling pathway in diseased neurons

Richard I. Morimoto (Northwestern University, Evanston, USA)
Conclusion

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Astrid de Gérard
Chargée de Relations Professionnelles / PR
Fondation IPSEN
65 Quai Georges Gorse
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